Enamel proteins within two preferentially used animal models
Mots-clés :
email, amelogenines, énamelines, protéines non-amélogénineRésumé
Deux modèles ont été utilisés pour l’étude des protéines de l’émail: les incisives des rongeurs et les germes dentaires de bovins ou de porcs. Dans cette expérimentation, nous avons extrait de façon séquentielle les protéines de l’émail en formation provenant d’incisives de rat et de germes dentaires bovins et nous les avons étudiées par électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de SDS.
La coloration des amélogénines par le bleu de Coomassie révèle dans les deux espèces des images électrophorétiques semblables qui sont révélatrices d’un processus de transformation analogue bien que se développant à des vitesses différentes.
Les protéines non-amélogénines se comportent de façon différente lorsque leur révélation est effectuée par l'intermédiaire d’un système Concanavaline-A et péroxydase. Les non amélogénines d’origine bovine contiennent des protéines colorées par l’amido-black qui ne sont pas reconnues par la lectine contrairement à ce qui se produit dans l’émail de rat. Si ces protéines sont de l’albumine ou dérivées de l’albumine comme cela a été récemment suggéré, la différence observée pourrait s’expliquer par un processus de glycation non enzymatique de l’albumine circulante. Dans ce cas, les résultats obtenus seraient la conséquence de l’utilisation d’un modèle adulte en ce qui concerne le rat dans lequel l’albumine circulante est partiellement glycatée en opposition avec des foetus bovins ou la glycation de l’albumine ne serait pas significative.
Enfin, les deux espèces considérées contiennent des glycoprotéines dans la famille des non-amélogénines qui restent à définir de façon plus précise.
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